“El avance descontrolado de la biotecnología está creando una nueva carrera armamentística y amenazando nuestra autonomía personal”. – Espartaco
A documento publicado en línea Bajo el nombre de "Spartacus", se viralizó en 2021. La "Carta Covid" resumió el estado de la pandemia en aquel momento, criticando la supuesta "ciencia" atribuida a la Covid-19 y las vacunas. Desde entonces, Spartacus ha escrito varios documentos, entre ellos:Covid-19: Una red de corrupción' y una serie de cuatro partes 'Covid-19: Análisis profundo".
A continuación se muestra el último artículo publicado por Spartacus, 'La militarización de la biotecnología':
"Tras nuestro Artículo anterior Sobre este tema, alguien externo me pidió que citara ejemplos específicos de biotecnología que podrían emplearse indebidamente con fines nefastos o que podrían ser útiles como herramientas militares o de inteligencia clandestinas. Fue una crítica justa. Enumeré varias tecnologías que podrían tener tales usos, pero no cité ningún artículo específico para justificar mi argumento. Este artículo abordará esa deficiencia.
Publicamos este documento de Spartacus en secciones para quienes tienen dificultades para leerlo completo de una sola vez. Esta es la quinta entrega de nuestra serie.
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By Espartaco
Biofabricación in vivo
Con algunos nuevos tipos de biotecnología, podría ser posible “imprimir” nuevas estructuras dentro del cuerpo utilizando procesos biológicos.
Tomemos, por ejemplo, la investigación de Ehud Gazit sobre el uso de unidades amiloides repetidas para ensamblar estructuras artificiales.
Las nanoestructuras autoensambladas de péptidos y proteínas amiloides se han considerado tradicionalmente únicamente como agregados patológicos implicados en enfermedades neurodegenerativas humanas. Más recientemente, estas nanoestructuras han encontrado interesantes aplicaciones como materiales avanzados en biomedicina, ingeniería de tejidos, energías renovables, ciencias ambientales, nanotecnología y ciencia de los materiales, por nombrar solo algunos campos. En todas estas aplicaciones, la función final depende de: (i) los mecanismos específicos de agregación proteica, (ii) la estructura jerárquica de los amiloides proteicos y peptídicos desde las escalas de longitud atomísticas hasta las mesoscópicas, y (iii) las propiedades físicas de los amiloides en el contexto de su entorno (biológico o artificial). En esta revisión, analizaremos los avances recientes en el campo de los amiloides funcionales y artificiales, y destacaremos las conexiones entre los mecanismos de plegamiento, desplegamiento y agregación de proteínas/péptidos, con la estructura y funcionalidad amiloide resultantes. También destacamos los avances actuales en el diseño y síntesis de materiales biológicos y funcionales basados en amiloide e identificamos nuevos campos potenciales en los que las estructuras basadas en amiloide prometen nuevos avances.
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En otro ejemplo, se observó la formación de fibrillas (las denominadas nanofibras proteicas) por la proteína de adhesión de la matriz extracelular (ECM) fibronectina después de la incubación a 37 °C en mezclas de agua y etanol.94 Las fibrillas se utilizaron como andamios para depositar NPuntos cuánticos (QD) de núcleo-capa de CdSe–ZnS modificados con hidroxisulfosuccinimida (NHS), con posibles aplicaciones como materiales nanohíbridos biofotónicos. El fibrinógeno también forma fibrillas por incubación a pH 2, que se utilizaron como plantillas para la biomineralización.95
Ciencia – Semiconductores peptídicos autoensamblables
Estudios recientes han revelado que varios agregados de proteínas naturales poseen propiedades ópticas semiconductoras intrínsecas (15). Kaminski et al. demostraron que cuando se excitan a 405 nm, los conjuntos de proteínas mal plegadas asociadas con trastornos neurodegenerativos pueden exhibir emisión fluorescente intrínseca (16, 17). Esta autofluorescencia sin etiqueta permite la evaluación cuantitativa de la cinética de las formaciones fibrilares amiloides, eliminando la necesidad de etiquetado extrínseco, que podría resultar en impedimento estérico y otras perturbaciones durante la agregación (16).
Las estructuras autoensambladas hechas de péptidos muy cortos, incluidos fragmentos de dichas proteínas amiloidogénicas, también pueden tener propiedades semiconductoras intrigantes porque sus brechas de banda son comparables a las de los materiales convencionales (18). Además, su naturaleza bioderivada y su autoensamblaje rígido (19, 20) puede minimizar la citotoxicidad potencial de los componentes básicos (21), lo que demuestra la biocompatibilidad de las estructuras supramoleculares. Los enantiómeros determinan la sensibilidad enzimática (tipo l) o la resistencia (tipo d) de los autoensamblajes (22), lo que sustenta su biosostenibilidad controlable. Además, la baja reducibilidad de los aminoácidos implica una fuerte estabilidad oxidativa de las estructuras supramoleculares (23). En virtud de su síntesis simple y de bajo costo, así como su facilidad de modulación en relación con sus contrapartes más grandes, estos semiconductores peptídicos autoensamblados pueden servir como candidatos para nanoestructuras funcionales interdisciplinarias avanzadas (24, 25).
Si se pudieran ensamblar semiconductores en cuerpos humanos a partir de amiloide de manera ordenada y regulada, se podrían ensamblar los componentes de una biocomputadora literal. interior el cuerpo de alguien.
Es una extraña coincidencia que las proteínas del SARS-CoV-2 sean altamente amiloidogénicas.
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